基于上述结论 ， 研究人员提出 ， 在PrP错误折叠过程中 ， PrPCC端的两个a-螺旋转变成PrP纤维的六个b-折叠结构 ， Cys179和Cys214之间的二硫键起到了稳定淀粉样纤维结构的作用 。
该研究首次在原子水平上揭示了PrP由PrPC向PrPSc结构转变的机制 ， 启示不同的病理突变体在调节朊病毒蛋白构象转化中可能发挥着不同的作用 ， 并使得发展新的基于PrP纤维结构的prion疾病治疗药物成为可能 ， 为PrPSc结构与致病功能的深入研究奠定了分子基础 。
相关论文信息：
【太阳健康|梁毅/刘聪等合作解析朊病毒蛋白淀粉样纤维冷冻电镜结构】DOI：10.1038/s41594-020-0441-5

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