肌肉条(肌肉条名词解释生理学)
肌肉是人体最重要的组织之一 , 其中骨骼肌的正常工作保证了我们能够有效、准确地进行运动 。骨骼肌细胞由许多肌原纤维组成 , 每个肌原纤维由多个肌节连接 。在肌节中 , 由肌球蛋白组成的粗丝和由肌动蛋白组成的细丝相互作用产生肌肉的收缩和舒张 。
图一 。骨骼肌的层次结构 。(随侍 , 2016【1】)
一直以来 , 人们都在研究肌节的结构 , 以提高对肌肉工作机制的认识 。自300多年前Antonie van Leeuwenhoek首次在显微镜下观察到肌节以来 , 随着显微镜尤其是电子显微镜技术的发展 , 对肌节结构的研究不断深入 。
1954年 , 两篇关键文章[2 , 3]提出肌丝滑动理论 , 通过观察肌节的结构来解释肌肉收缩[注1] 。在随后的几十年里 , 研究人员获得了不同种类肌肉片段的二维图像 , 一些研究人员通过断层扫描重建了肌肉片段的三维图像 。但由于技术限制 , 肌肉样本通常要经过化学固定、染色、机械切割等多道工序 。 , 这会产生人工伪影 , 导致不仅图像分辨率有限 , 而且样本通常局限于非常规则的肌肉(如昆虫肌肉) 。
因此 , 近年来对肌肉相关结构的研究大多采用分而治之的策略:由于获得整个肌肉片段结构存在诸多困难 , 研究人员采用了先进的结构生物学 (如X射线晶体学和单粒子cryo-EM)来获得单个高分辨率的蛋白质或蛋白质复合物结构 。他们通过这些独立的结构推断它们在肌节中的相互作用 。然而 , 蛋白质在不同的环境中表现出不同的形状 。为了真正了解肌肉的构成、收缩和放松时的状态以及各种肌肉疾病的发生机制和诱因 , 仍然需要研究一个完整肌肉段的结构 。
2021年3月24日 , 德国马普分子生理学研究所的Stefan Raunser团队(共同之一作者为王和Michael Grange)和英国国王大学学院的Mathias Gautel团队在Cell杂志上发表了一篇题为《脊椎动物骨骼肌中Sarcomare组织的分子基础》的文章 。研究人员使用最新的低温聚焦离子束铣削技术和电子低温断层扫描技术 , 首次揭示了肌节的高分辨率三维图像 , 肌节是骨骼和心肌细胞的基本收缩单位 。
首先 , 作者采用快速冷冻的 , 在极低的温度下(约-175°C)保持从小鼠中提取的肌原纤维接近原始状态 。随后 , 通过聚焦离子束将肌原纤维切成约100纳米厚的薄片 。采用电子冷冻断层扫描的 [注2] , 不经任何染色 , 作者直接观察到肌节完整的三维结构 。
整个过程对肌肉样品的损伤很小 , 更大程度的保持了蛋白质的水合状态和原始性 。在电子显微镜下 , 肌节的各个区域 , 如M带、A带、I带和Z盘 , 都可以清楚地区分 。在更高的放大倍数下 , 研究人员可以三维空追踪每一条肌丝 , 甚至可以看到整个肌节中单个蛋白质亚单位的精细结构 。
图二 。透射电镜下肌节的亚结构和示意图
首先 , 作者对A带中的横桥进行了分析 。横桥是粗细肌丝的横向连接 , 由肌球蛋白的头域组成 , 也是肌丝滑动的“马达” 。由于极高的分辨率 , 可以直接观察到每个肌球蛋白的头部 。通过分析这些横桥的分布 , 作者发现总体上每隔37 nm出现一个横桥 , 但具体的结合位点和横桥的数量是随机的 , 说明肌球蛋白和肌动蛋白在肌肉中的结合只受其位置和方向的限制 , 没有其他因素调节 。同时 , 作者还发现 , 肌球蛋白的两头可以分开 , 并与两条不同的细丝结合 。然后 , 作者首次用亚断层平均法分析了双手肌球蛋白与细丝结合的完整结构 。这种分辨率约为1 nm的结构揭示了肌球蛋白、肌动蛋白和原肌球蛋白原位结合的细节 。同时 , 这种双头肌球蛋白结构呈现出新颖的构型 。轻链中两个头的弯曲是完全相反的 , 这之一次解释了肌球蛋白的两个头是如何同时工作并能产生相同的扭矩和步幅的 。
图3 。带状细丝和肌球蛋白复合体的结构
接下来 , 作者将注意力转向了I带 , 即连接A带和Z线的区域 。长期以来 , 科学家从肌节的横切面上发现 , 肌丝在A带呈六角形 , 在Z线上呈四边形 , 但不知道两种分布如何过渡 。通过追踪I带的每一条肌丝 , 作者证实了这种转变没有固定的规律 。通过子断层图的平均 , 作者还分析了I区的细丝结构 。有趣的是 , I带中的肌动蛋白伴侣和A带中的肌动蛋白伴侣呈现不同的位置 。虽然科学家在体外已经知道肌动蛋白根据它是否与肌球蛋白结合以及钙离子的浓度来改变状态 , 但这种原位结构的差异告诉我们 , 肌节中肌动蛋白的调节不是全局的 , 而是局部的 。
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