【小辉搞科技|金秋9月结硕果｜盘点生物研究进展】基于对S蛋白融合机制的这种理解 ， 英国剑桥医学研究理事会分子生物学实验室结构研究部的熊晓犁等研究人员开发出了具有热稳定性的刺突蛋白三聚体 。 研究人员试图通过二硫键以封闭形式捕获S蛋白 ， 从而将S蛋白稳定在预融合状态 。 研究人员设计了两对能够使S蛋白的RBD与S2亚基发生交联的二硫键 。 其中 ， 一对二硫键可以使S蛋白的RBD与S2亚基完全交联 。 冷冻电镜数据分析显示 ， 发生交联的S蛋白颗粒呈现闭合和锁定两种形式 。 锁定构象结构为S蛋白融合肽附近由833～855氨基酸残基形成的一种特殊折叠构型 ， 位于RBD的下方 。 研究人员推测 ， 锁定构象结构可能是SARS-CoV-2S蛋白的一个中间状态 。 在热稳定性实验中 ， 研究人员进一步发现通过二硫键交联后得到的闭合型S蛋白可在4℃长期保存 ， 在60℃加热条件下 ， S蛋白依然维持其原有结构与抗原性 。 总之 ， 该研究中获得的具有热稳定性的S蛋白可作为目前稳定性较高的三聚体抗原 ， 为建立稳定的免疫应答反应提供了重要的前期基础 。 相关研究成果发表在国际期刊《自然结构＆分子生物》（Naturestructural＆molecularbiology）上

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原文请参见：
https://www.nature.com/articles/s41594-020-0478-5

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